I globuli rossi sono altamente specializzati, ben adattati per la loro funzione primaria di trasportare l'ossigeno dai polmoni a tutti i tessuti del corpo. I globuli rossi hanno un diametro di circa 7,8 μm (1 μm = 0,00039 pollici) e hanno la forma di dischi biconcavi, una forma che fornisce un ampio rapporto superficie-volume. Quando il sangue fresco viene esaminato al microscopio, i globuli rossi sembrano dischi giallo-verdi con centri pallidi che non contengono strutture interne visibili. Quando il sangue viene centrifugato per far sedimentare le cellule, il volume dei globuli rossi concentrati (valore dell'ematocrito) varia tra il 42 e il 54 percento del volume totale negli uomini e tra il 37 e il 47 percento nelle donne; i valori sono leggermente inferiori nei bambini. I globuli rossi normali hanno un volume abbastanza uniforme, così che il valore dell'ematocrito è determinato in gran parte dal numero di globuli rossi per unità di sangue. Il numero normale di globuli rossi varia tra quattro milioni e sei milioni per millimetro cubo.
Il globulo rosso è racchiuso in una sottile membrana composta da lipidi, proteine e carboidrati chimicamente complessi in una struttura altamente organizzata. Una straordinaria distorsione del globulo rosso si verifica nel suo passaggio attraverso minuscoli vasi sanguigni, molti dei quali hanno un diametro inferiore a quello del globulo rosso. Quando lo stress deformante viene rimosso, la cella ritorna alla sua forma originale. Il globulo rosso tollera prontamente la flessione e il ripiegamento, ma, se si verifica uno stiramento apprezzabile della membrana, la cellula viene danneggiata o distrutta. La membrana è liberamente permeabile a acqua , ossigeno, anidride carbonica , glucosio , urea e alcune altre sostanze, ma è impermeabile all'emoglobina . All'interno della cellula il catione principale è il potassio; al contrario, nel plasma e nei fluidi extracellulari il catione maggiore è sodio . Un meccanismo di pompaggio, guidato da enzimi all'interno del globulo rosso, mantiene le sue concentrazioni di sodio e potassio. I globuli rossi sono soggetti a effetti osmotici. Quando vengono sospesi in soluzioni molto diluite (ipotoniche) di cloruro di sodio, i globuli rossi assorbono acqua, che li fa aumentare di volume e divenire più sferoidi; in soluzioni saline concentrate perdono acqua e si restringono.
Quando le membrane dei globuli rossi sono danneggiate, l'emoglobina e altri contenuti disciolti possono fuoriuscire dalle cellule, lasciando le strutture membranose come fantasmi. Questo processo, chiamato emolisi , è prodotto non solo dagli effetti osmotici dell'acqua ma anche da numerosi altri meccanismi. Questi includono danni fisici ai globuli rossi, come quando il sangue viene riscaldato, viene forzato a una grande pressione attraverso un piccolo ago o è soggetto a congelamento e scongelamento; danno chimico ai globuli rossi da agenti come sali biliari, detergenti e alcuni veleni di serpente; e danni causati da reazioni immunologiche che possono verificarsi quando anticorpi si attaccano ai globuli rossi in presenza di complemento. Quando tale distruzione procede a un ritmo maggiore del normale, si verifica anemia emolitica.
La membrana del globulo rosso ha sulla sua superficie un gruppo di molecole che conferiscono specificità di gruppo sanguigno (cioè, che differenziare cellule del sangue in gruppi). La maggior parte delle sostanze del gruppo sanguigno è composta da carboidrati legati alle proteine, ed è solitamente la struttura chimica della porzione di carboidrati che determina il gruppo sanguigno specifico. Le sostanze del gruppo sanguigno sono antigeni in grado di indurre la produzione di anticorpi quando iniettato in persone prive dell'antigene. Il rilevamento e il riconoscimento degli antigeni del gruppo sanguigno sono realizzati mediante l'uso di siero sanguigno contenente questi anticorpi. Il gran numero di diversi antigeni dei globuli rossi rende estremamente improbabile che persone diverse dai gemelli identici abbiano la stessa gamma di sostanze del gruppo sanguigno.
Circa il 95% del peso secco dei globuli rossi è costituito da emoglobina, la sostanza necessaria per il trasporto dell'ossigeno. L'emoglobina è una proteina; una molecola contiene quattro catene polipeptidiche (un tetramero), ciascuna catena costituita da più di 140 amminoacidi. Ad ogni catena è attaccata una struttura chimica nota come gruppo eme. Heme è composto da un anello composto organico noto come porfirina , a cui è attaccato un atomo di ferro. È l'atomo di ferro che lega in modo reversibile l'ossigeno mentre il sangue viaggia tra i polmoni e i tessuti. Ci sono quattro atomi di ferro in ogni molecola di emoglobina, che, di conseguenza, possono legare quattro atomi di ossigeno. La complessa struttura di porfirine e proteine fornisce la corretta ambiente per l'atomo di ferro in modo che si leghi e rilasci ossigeno in modo appropriato in condizioni fisiologiche. Il affinità di emoglobina per l'ossigeno è così grande che alla pressione dell'ossigeno nei polmoni circa il 95 percento dell'emoglobina è satura di ossigeno. Quando la tensione dell'ossigeno diminuisce, come avviene nei tessuti, l'ossigeno si dissocia dall'emoglobina ed è disponibile a muoversi diffusione attraverso la membrana dei globuli rossi e il plasma ai siti in cui viene utilizzato. La proporzione di emoglobina satura di ossigeno non è direttamente proporzionale alla pressione dell'ossigeno. Quando la pressione dell'ossigeno diminuisce, l'emoglobina cede il suo ossigeno con una rapidità sproporzionata, così che la maggior parte dell'ossigeno può essere rilasciata con un calo relativamente piccolo della tensione di ossigeno. L'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno è determinata principalmente dalla struttura dell'emoglobina, ma è anche influenzata da altre condizioni all'interno dei globuli rossi, in particolare il pH e alcuni fosfati organici composti prodotto durante la degradazione chimica del glucosio, in particolare il 2,3-difosfoglicerato ( vedi sotto Respirazione ).
tetramero dell'emoglobina Due dimeri αβ si combinano per formare la molecola di emoglobina completa. Ogni gruppo eme contiene un atomo di ferro centrale, disponibile per legare una molecola di ossigeno. l'α1bDueregione è l'area in cui α1subunità interagisce con laDuesubunità. Enciclopedia Britannica, Inc.
L'emoglobina ha un'affinità molto più alta per il monossido di carbonio che per l'ossigeno. Il monossido di carbonio produce i suoi effetti letali legandosi all'emoglobina e impedendo il trasporto di ossigeno. La funzione di trasporto dell'ossigeno dell'emoglobina può essere disturbata in altri modi. Il ferro dell'emoglobina è normalmente allo stato ridotto o ferroso, sia nell'ossiemoglobina che nella deossiemoglobina. Se il ferro stesso si ossida allo stato ferrico, l'emoglobina si trasforma in metaemoglobina, un pigmento marrone incapace di trasportare ossigeno. I globuli rossi contengono enzimi in grado di mantenere il ferro nel suo stato normale, ma in condizioni anormali possono comparire grandi quantità di metaemoglobina nel sangue.
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Scopri di più sull'anemia falciforme e su come un minuscolo dispositivo microfluidico può aiutare ad analizzare il comportamento del sangue di pazienti con anemia falciforme. Massachusetts Institute of Technology (A Britannica Publishing Partner) Guarda tutti i video per questo articolo
Anemia falciforme è una malattia grave e spesso fatale caratterizzata da un'anomalia ereditaria dell'emoglobina. Le persone che hanno l'anemia falciforme sono prevalentemente di origine africana. La malattia è causata dalla mutazione di un singolo gene che determina la struttura della molecola dell'emoglobina. L'emoglobina falce differisce dall'emoglobina normale in quanto un singolo amminoacido (acido glutammico) in una coppia delle catene polipeptidiche è stato sostituito da un altro (valina). Questo singolo cambiamento intramolecolare altera così le proprietà della molecola dell'emoglobina che vengono prodotti l'anemia e altri effetti. Sono state identificate molte altre anomalie geneticamente determinate dell'emoglobina. Alcuni di questi producono anche malattie di vario tipo. Lo studio degli effetti della struttura alterata dell'emoglobina sulle sue proprietà ha notevolmente ampliato la conoscenza delle relazioni struttura-funzione della molecola dell'emoglobina.
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